Un equipo formado por físicos de la Universidade de Santiago (USC) y químicos de la Universidad Nacional Autónoma de México publica los resultados de su investigación sobre las características internas de las proteínas en la revista científica Structure, que forma parte del grupo editorial Cell.

En el artículo introducen un nuevo concepto para caracterizar proteínas, la flexibilidad térmica, y demuestran su correlación a nivel cuantitativo con otro concepto importante ya establecido y aceptado en esta área de estudio, el de la estabilidad cinética. "La flexibilidad térmica es una medida de cuánto cambia la posición relativa de cada aminoácido dentro de la proteína al variar la temperatura", apunta el profesor del grupo de Materia Blanda y Biofísica Molecular del Departamento de Física Aplicada de la USC, Ángel Piñeiro.

Las proteínas son moléculas de tamaño típicamente grande, del orden de varios miles de átomos, formadas por cadenas de aminoácidos que se estructuran de manera compleja. La actividad que realizan depende críticamente de la estabilidad de dicha estructura con lo que si ésta se perturba por alguna razón la proteína deja de realizar su función, es decir, pierde actividad y generalmente se presenta alguna patología.

"Hay una relación generalmente aceptada entre los conceptos de flexibilidad, estabilidad y actividad de las proteínas: cuanto más flexible es una estructura más eficiente será en su actividad pero al mismo tiempo menos estable será la proteína. La presión evolutiva busca el mejor balance entre estos tres conceptos", describe Piñeiro.

En este escenario, el equipo de investigadores gallegos y mexicanos utilizaron los recursos del Centro de Supercomputación de Galicia para cuantificar esta propiedad de las proteínas y realizar "simulaciones computacionales del comportamiento dinámico de dos proteínas (triosafosfato isomerasa de los parásitos trypanosoma cruzi y de trypanosoma brucei) a diferentes temperaturas y, a partir de estos cálculos, se determinó de manera explícita la flexibilidad térmica de cada aminoácido".